Основні теми НМТ з біології. Тема 4: білки

Корисні матеріали

Основна теорія про білки для НМТ: функції, структура, денатурація, ферменти, гемоглобін, амінокислоти й типові завдання.

Конспект до НМТ з біології про білки: будова, властивості, функції, рівні організації, ферменти, гемоглобін і алгоритми розпізнавання речовин у завданнях.

Тема 4. Білки

1. Кератин і структурна функція білків

Кератин — міцний фібрилярний білок волосся, нігтів, рогів, копит, пір’я та зовнішніх шарів шкіри. Його видовжені молекули об’єднуються у волокна, стійкі до розтягування. Це приклад структурної функції білків. Колаген зміцнює сполучні тканини, а еластин надає їм пружності.

Кератинові волокна у волосині, розі та копиті, показані на різних рівнях збільшення — Кератин утворює міцні структури волосся, рогів і копит

2. Транспортна функція білків

Білки переносять речовини в організмі та крізь мембрани. Гемоглобін переносить кисень і частину вуглекислого газу; альбумін плазми переносить жирні кислоти та інші молекули; мембранні канали й переносники забезпечують вибірковий транспорт йонів і речовин крізь мембрану.

3. Денатурація, ренатурація та деструкція

Денатурація — порушення вторинної, третинної та четвертинної структури без розриву пептидних зв’язків первинної структури. Причини: висока температура, кислоти, луги, солі важких металів, випромінювання.
Ренатурація — відновлення природної структури й функції після усунення слабкого впливу; можлива не завжди.
Деструкція — необоротне руйнування первинної структури з розривом пептидних зв’язків.

Головна відмінність: денатурація розгортає білок, але зберігає послідовність амінокислот; деструкція руйнує сам поліпептидний ланцюг.

Послідовність рівнів організації білка та розгорнутий денатурований поліпептидний ланцюг — Рівні структури білка та його денатурація

4. Гемоглобін: будова, місце та сполуки

Гемоглобін — складний глобулярний білок еритроцитів. Він має чотири поліпептидні субодиниці та чотири геми з йоном Fe²⁺. У легенях оборотно зв’язує кисень, у тканинах віддає його.

Оксигемоглобін HbO₂ — оборотна сполука з киснем.
Дезоксигемоглобін — форма без зв’язаного кисню.
Карбгемоглобін HbCO₂ — переносить частину вуглекислого газу.
Карбоксигемоглобін HbCO — міцна сполука з чадним газом, що блокує перенесення кисню.

Заміна навіть однієї амінокислоти може змінити властивості білка. За серпоподібноклітинної анемії заміна глутамінової кислоти на валін у β-ланцюзі створює гемоглобін S і змінює форму еритроцитів.

Гемоглобін усередині еритроцита зв’язує кисень у легенях і віддає його клітинам тканин — Гемоглобін виконує транспортну функцію

5. Пепсин і ферментативна функція

Пепсин — фермент шлункового соку, який у кислому середовищі розщеплює білки на коротші пептиди. Він утворюється як неактивний пепсиноген, що захищає клітини шлунка від самоперетравлення. Остаточне розщеплення пептидів до амінокислот триває в тонкій кишці.

Фермент зв’язує білковий субстрат в активному центрі та розщеплює його в шлунку на короткі пептиди — Пепсин прискорює розщеплення білків у шлунку

6. Основні функції білків і приклади

Структурна: кератин, колаген, еластин.
Транспортна: гемоглобін, альбумін, мембранні переносники.
Ферментативна: пепсин, амілаза, ліпаза, гексозамінідаза.
Рухова: актин і міозин.
Захисна: антитіла, інтерферони, фібрин згустку крові.
Регуляторна: інсулін та інші пептидні гормони.
Рецепторна: мембранні білки, що розпізнають сигнальні речовини.
Запасальна: казеїн молока, овальбумін яйця.

Схема транспортної, рухової, захисної, рецепторної та ферментативної функцій білків — Різноманіття функцій білків

7. Чотири рівні структури білка

Первинна — послідовність амінокислот, сполучених пептидними зв’язками.
Вторинна — α-спіраль або β-складчастий шар, утримувані водневими зв’язками.
Третинна — просторова глобула одного поліпептидного ланцюга; її утримують дисульфідні, йонні, водневі та гідрофобні взаємодії.
Четвертинна — комплекс кількох поліпептидних субодиниць, наприклад гемоглобін.

Фраза «поліпептидна спіраль, згорнута в глобулу» описує третинну структуру. Розрив пептидних зв’язків зачіпає первинну структуру.

8. Ферменти, активний центр і специфічність

Ферменти — біологічні каталізатори, більшість яких є білками. Вони знижують енергію активації, прискорюють реакцію, не витрачаються в ній і діють у невеликій кількості. Субстрат зв’язується з активним центром, утворюючи комплекс «фермент–субстрат».

Амілаза діє на крохмаль, але не на білок.
Пепсин і трипсин діють на білки та пептиди.
Ліпаза розщеплює жири.
Гексозамінідаза А розщеплює гангліозиди в лізосомах.
Активність залежить від температури, pH і концентрації субстрату; екстремальні умови денатурують фермент.

9. Рецепторні білки

Рецептор — білок, який вибірково зв’язує певний сигнал: гормон, медіатор або іншу молекулу. Рецептори постсинаптичної мембрани розпізнають нейромедіатор і запускають відповідь клітини. Специфічність визначається формою й хімічними властивостями ділянки зв’язування.

10. Амінокислоти й пептидний зв’язок

Мономери білків — амінокислоти. Кожна має аміногрупу –NH₂, карбоксильну групу –COOH, атом Гідрогену й змінний радикал R біля центрального атома Карбону. Радикал визначає властивості амінокислоти.

Під час сполучення карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою іншої виділяється вода й утворюється ковалентний пептидний зв’язок –CO–NH–. Багато амінокислот утворюють поліпептидний ланцюг. Білки містять Нітроген, а деякі амінокислоти — також Сульфур.

Дві амінокислоти сполучаються з виділенням води й утворенням пептидного зв’язку в поліпептидному ланцюзі — Утворення пептидного зв’язку між амінокислотами

11. Важливі біоорганічні речовини: будова та значення

Фруктоза

Фруктоза — простий вуглевод, моносахарид із групи гексоз із формулою C₆H₁₂O₆. Вона має таку саму молекулярну формулу, як глюкоза, але іншу будову. Фруктоза міститься у фруктах, ягодах і меді, слугує джерелом енергії та разом із глюкозою входить до складу сахарози.

Глікоген

Глікоген — сильно розгалужений полісахарид із залишків α-глюкози. Це головний запасний вуглевод тварин і грибів. У людини він накопичується переважно в печінці та скелетних м’язах: печінковий глікоген допомагає підтримувати рівень глюкози в крові, а м’язовий використовується як місцеве джерело енергії під час скорочення.

Тестостерон

Тестостерон — стероїдний статевий гормон ліпідної природи, який синтезується з холестерину. Основне місце утворення в чоловіків — клітини Лейдіга сім’яників; менші кількості виробляють надниркові залози та яєчники. Він бере участь у розвитку статевої системи й вторинних статевих ознак, сперматогенезі, підтриманні м’язової та кісткової тканини. Діє через внутрішньоклітинний рецептор і впливає на роботу генів.

Целюлоза

Целюлоза — лінійний структурний полісахарид із залишків β-глюкози, сполучених β-1,4-глікозидними зв’язками. Її ланцюги утворюють міцні мікрофібрили клітинних стінок рослин. У людини немає ферменту целюлази, тому целюлоза не перетравлюється, але виконує роль харчових волокон і підтримує роботу кишечника.

Порівняння фруктози, розгалуженого глікогену та целюлозних волокон клітинної стінки рослин — Фруктоза, глікоген і целюлоза: три різні види вуглеводів

Інтерферон

Інтерферони — група сигнальних захисних білків, які клітини виділяють у відповідь на вірусну інфекцію та інші загрози. Вони зв’язуються з рецепторами сусідніх клітин, вмикають противірусні механізми, гальмують розмноження вірусів і регулюють імунну відповідь. Інтерферон не знищує вірус безпосередньо, а змінює роботу клітин.

Що містить ДНК

ДНК — біополімер із нуклеотидів. Кожний нуклеотид містить залишок дезоксирибози, фосфатну групу й одну нітрогеновмісну основу: аденін, тимін, гуанін або цитозин. Два ланцюги ДНК утворюють подвійну спіраль; аденін сполучається з тиміном, а гуанін — із цитозином. Послідовність основ зберігає спадкову інформацію.

Що містить АТФ

АТФ — аденозинтрифосфат, нуклеотид, що містить нітрогеновмісну основу аденін, цукор рибозу та три фосфатні групи. Під час відокремлення кінцевої фосфатної групи АТФ перетворюється на АДФ і вивільняє енергію для синтезу речовин, активного транспорту та руху. Тому АТФ називають універсальним переносником енергії клітини.

Порівняння складу нуклеотиду ДНК і молекули АТФ із трьома фосфатними групами — ДНК зберігає інформацію, а АТФ переносить енергію

Колаген

Колаген — фібрилярний структурний білок сполучної тканини. Він складається із залишків амінокислот; особливо багато гліцину, проліну та гідроксипроліну. Три поліпептидні ланцюги утворюють міцну потрійну спіраль, а молекули об’єднуються у волокна. Колаген входить до складу шкіри, сухожиль, зв’язок, хрящів, кісток і стінок судин, забезпечуючи міцність. Для його нормального дозрівання потрібний вітамін C.

12. Як розв’язувати типові завдання НМТ

Спочатку визначте, що перевіряють: назву білка, його місце, функцію, рівень структури або фермент і субстрат.
Пов’яжіть приклад із функцією: кератин — структурна; гемоглобін — транспортна; актин і міозин — рухова; фібрин і антитіла — захисна; пепсин — ферментативна.
Для структури шукайте ключ: послідовність — первинна; спіраль/шар — вторинна; глобула — третинна; кілька субодиниць — четвертинна.
Не плутайте денатурацію з деструкцією: під час денатурації пептидні зв’язки зберігаються.
У завданнях про ферменти зіставте активний центр із субстратом і пригадайте орган травлення.
Якщо запитують формулу мономера білка, шукайте одночасно –NH₂ і –COOH.

Для самоперевірки: завдання про білки на сайті ЗНО.Освіта.UA. Конспект CLEVER створено самостійно й він не відтворює тест повністю.